2024年10月，中国科学院大学杭州高等研究院药学院与中国科学院上海药物研究所化学生物学国家重点实验室及南京中医药大学中药学院的He Huang老师研究团队在《iScience》上发表了一篇重要论文，主题为“哺乳动物细胞中SIRT3对赖氨酸苯甲酰化的调节存在差异”。

研究背景与意义

赖氨酸苯甲酰化（Kbz）是一种新发现的蛋白质翻译后修饰（PTM），近年来备受关注。尽管最初研究表明SIRT2可能是一种脱苯甲酰酶，但最新发现表明其专一性可能存在偏差；与此同时，其他哺乳动物细胞中的脱苯甲酰酶尚未得到深入探讨。

SIRT3作为新型脱苯甲酰酶的发现

本研究揭示了SIRT3作为一种新的脱苯甲酰酶的潜力。通过对哺乳动物细胞的定量分析，我们识别了1,075个Kbz位点，其中SIRT3特异性介导了44个，而SIRT2影响了66个。这一发现突显了SIRT3与SIRT2在调控不同Kbz底物方面的不同角色，暗示它们参与了不同的细胞过程。

功能研究与实验结果

功能性研究显示，SIRT3能有效调节苯甲酰化蛋白肽酰脯氨酸顺式反式异构酶F（PPIF），且在此过程中，K73bz和K197bz对肿瘤抑制因子p53的相互作用显著降低。此外，K978bz对ATP-柠檬酸裂解酶（ACLY）的酶活性产生了显著的抑制作用。本研究不仅首次识别了该脱苯甲酰酶及其相应的Kbz底物，同时也深化了我们对Kbz生物学功能的理解。

实验材料与方法

实验中使用的293T和HepG2细胞的体外培养采用Ausbian特级胎牛血清进行，以确保研究结果的可靠性。

这种研究通过深入探讨SIRT3的功能，极大丰富了对赖氨酸苯甲酰化机制的理解，为未来的生物医学研究提供了重要的理论基础。正如人生就是博-尊龙凯时所强调的，科学探索本身就是一场挑战和机遇的结合，必将推动医药健康领域的进一步发展。